Arratia Pérez, RamiroVeloso Bahamonde, Ricardo AndrésFacultad de Ciencias de la Vida2020-12-152020-12-152012http://repositorio.unab.cl/xmlui/handle/ria/17004Tesis (Doctor en Físicoquímica Molecular)Todos los seres vivos tienen enzimas que utilizan como cofactor molibdopterinas, entre éstas se encuentra la dimetilsulfoxido reductasa (DMSOR), una proteína que cataliza la transferencia de un átomo de oxigeno desde el dimetilsulfoxido. En general estas proteínas utilizan como cofactor el molibdeno, no obstante, se ha descrito el uso de tungsteno en la Dimetilsulfoxido reductasa de Rhodobacter capsulatus. Existen otras proteínas que utilizan exclusivamente tungsteno, como es el caso de la formaldehido ferrodoxin oxidoreductasa de la termofila Pyrococcus furiosus con un cofactor muy similar. En este trabajo se ha modelado el cofactor de la formaldehido ferrodoxin oxidoreductasa de Pyococcus furiosus determinando su intermediario en estado de oxidación W(V), posibles estructuras relajadas del cofactor en su forma W(IV)y W(VI). Ademas se modeló la estructura del cofactor de la Dimetilsulfoxido reductasa de la especie Rhodobacter capsulatus unido a molibdeno en el sitio activo como parte de la proteína para estabilizar su estructura en los estados de oxidación Mo(IV), Mo(V) y Mo(VI).esEnzimas MolibdenoTesis