Carbonilación del complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa en Escherichia Coli expuesta a telurito de potasio
Cargando...
Archivos
Fecha
2010
Profesor/a Guía
Facultad/escuela
Idioma
es
Título de la revista
ISSN de la revista
Título del volumen
Editor
Universidad Andrés Bello
Nombre de Curso
Licencia CC
Licencia CC
Resumen
La elevada toxicidad del telurito de potasio (K2 Te03) para una gran diversidad de
microorganismos ha motivado la búsqueda de mecanismos específicos por los que esta sal
ejerce su efecto tóxico sobre la célula. De esta forma se ha demostrado que parte de su
toxicidad involucra la génesis de especies reactivas de oxígeno, induciendo a su vez un
estrés de tipo oxidativo que conduce al daño de diversas moléculas al interior de la célula,
siendo el DNA, lípidos y proteínas los principales blancos de oxidación.
El objetivo principal de este trabajo de Tesis consistió en investigar si la
carbonilación mediada por K2 Te03 afecta la actividad piruvato deshidrogenasa (PDH) y/o
telurito reductasa (TR) del complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa. Mientras la
actividad PDH descarboxila oxidativamente piruvato, la actividad TR es responsable de la
reducción de telurito a teluro elemental.
Los resultados demostraron que las proteínas que conforman el complejo PDH (El,
E2 y E3) de Escherichia coli (E. coli) son oxidadas al ser expuestas a K2 Te03 debido a un
aumento en la formación de grupos aldehídos y cetonas (carbonilos).
Al exponer las células al tóxico se observó una significativa disminución en la
actividad PDH. Sin embargo, no se encontró cambios evidentes en la actividad TR del
complejo. Por su parte, las actividades catalíticas de los componentes El y E3 no mostraron
cambios significativos, mientras que la del componente E2 disminuyó significativamente
en relación al control cuando las células fueron expuestas al tóxico.
Notas
Tesis (Bioquímico, Magíster en Bioquímica)
Palabras clave
Escherichia Coli, Toxicidad del Telurito de potasio, Carbonilación