Rol de la glicoproteína BclA3 y de la glicosiltransferasa SgtA en el ensamblaje de los apéndices polares y glicosilaciones en las esporas de Clostridioides difficile R20291
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Fecha
2020
Autores
Profesor/a Guía
Facultad/escuela
Idioma
es
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Editor
Universidad Andrés Bello
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Licencia CC
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Resumen
Clostridioides difficile es un importante patógeno formador de esporas, considerado el mayor
agente causante en las enfermedades nosocomiales y de la diarrea asociada a antibióticos. Las esporas
de C. difficile son clave para la transmisión, infección y persistencia en el ciclo infeccioso de C.
difficile. La cepa de interés epidemiológico C. difficile R20291 presenta en la superficie de sus esporas
estructuras filamentosas tipo vellosidades compuestas principalmente por las glicoproteínas tipo
colágeno, BclA. En el presente estudio se buscó determinar cómo afectan la ausencia de la
glicoproteína BclA3 y de sus glicosilaciones mediadas por SgtA en la frecuencia de los apéndices
polares en las esporas y en la presencia de BclA3 en las esporas de C. difficile R20291. En el presente
trabajo se identificó que la glicoproteína BclA3 está expuesta en la superficie de la espora y se localiza
tanto en el cuerpo de la espora como en los apéndices polares, donde presentaría un rol en la formación
de apéndices. Además, la mutación de la glicosiltransferasa SgtA afecta la presencia y/o la
conformación de la glicoproteína BclA3 al menos en su dominio carboxilo terminal. Esta
glicosiltransferasa aparentemente tiene un rol en el establecimiento de los apéndices al igual que
BclA3. Así mismo, la presencia de SgtA afecta la estructura de BclA3. La caracterización de las
principales glicoproteínas del exosporium es importante, ya que puede llevar al desarrollo de nuevas
terapias basadas en la respuesta inmune para ofrecer herramientas alternativas en la prevención y
tratamiento de las infecciones por C. difficile.
Notas
Tesis (Magíster en Biotecnología y Ciencias de la Vida)
Palabras clave
Glicoproteínas, Análisis, Esporas Bacterianas, Clostridium Difficile, Investigaciones