Remodelamiento de agregados de tau frente a la acción de compuestos naturales

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dc.contributor.advisorCornejo Mora, Alberto Jesús
dc.contributor.authorGonzález Campos, Mathias Israel
dc.contributor.authorZapata Muñoz, Francisca Solange
dc.contributor.editorFacultad de Medicina
dc.contributor.editorEscuela de Tecnología Médica
dc.date.accessioned2019-02-05T15:43:12Z
dc.date.available2019-02-05T15:43:12Z
dc.date.issued2018
dc.descriptionTesis (Tecnólogo Médico, mención Bioanálisis Clínico, Inmunohematología y Banco de Sangre)es_ES
dc.description.abstractLa enfermedad de Alzheimer (EA) es un trastorno neurodegenerativo que suele aparecer a partir de los 65 años acompañado de pérdida de memoria, incapacidad de ejecutar movimientos coordinados y alteración en el lenguaje. Es considerada una Tauopatía, debido a que el principal factor involucrado en esta alteración es la proteína Tau, encargada de estabilizar microtúbulos y permitir el transporte axonal. Durante la EA ocurren una serie de desregulaciones, entre ellas, la hiperfosforilación anómala de Tau capaz de formar agregados intermedios conocidos como oligómeros compuestos principalmente por hoja β. Recientes estudios han mostrado que estos son los responsables del daño neuronal, debido a que producen estrés oxidativo activando la respuesta inflamatoria y provocando muerte neuronal. Bajo esta premisa, se evaluó el comportamiento de dichos oligómeros y se verificó si eran capaces de remodelar su estructura. Para esto, primero se aislaron monómeros a partir de proteína recombinante y fueron purificados a través de técnicas cromatográficas. Posteriormente, se obtuvieron estructuras oligoméricas mediante cinética de agregación y se evidenció su intensidad con tioflavina T, la cual posee afinidad por estructuras de hoja β. Finalmente, se probaron una serie de compuestos de origen natural, que se encuentran bajo elucidación estructural, que fueron capaces de inhibir el proceso de agregación de la proteína Tau, lo cual fue evidenciado mediante dot blot, utilizando el anticuerpo T22 que reconoce específicamente oligómeros. De esta manera, se observó que las moléculas naturales seleccionadas son capaces de remodelar la estructura del oligómero y que disminuyen su contenido de hoja β.es_ES
dc.identifier.urihttp://repositorio.unab.cl/xmlui/handle/ria/7981
dc.language.isoeses_ES
dc.publisherUniversidad Andrés Belloes_ES
dc.subjectEnfermedad de Alzheimeres_ES
dc.subjectProteína Taues_ES
dc.titleRemodelamiento de agregados de tau frente a la acción de compuestos naturaleses_ES
dc.typeTesises_ES
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